Роль нарушения цикла метионина в инициации и прогрессии злокачественных опухолей

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Метиониновый цикл отвечает за обмен веществ, связанных с метионином – одним из незаменимых аминокислотных компонентов белков. при нарушении регуляции этого процесса происходит накопление непротеиногенной аминокислоты гомоцистеина, что может негативно влиять на организм человека. Существует множество исследований, посвященных изучению воздействия данных нарушений на развитие болезней системы кровообращения, однако их роль в развитии злокачественных новообразований остается малоизученной. Цель обзора – проанализировать научные работы, в которых рассматривается влияние сбоя регуляции метионинового катаболизма на возникновение и прогрессирование опухолевого роста. Понимание метаболических изменений, связанных с канцерогенезом, имеет большое значение для разработки новых классов терапевтических препаратов, а также стратегий комбинированного противоопухолевого лечения, в том числе направленных на преодоление метаболических особенностей опухолевых клеток.

Об авторах

Т. Г. Рукша

ФГБОУ ВО «Красноярский государственный медицинский университет им. проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого» Минздрава России

Автор, ответственный за переписку.
Email: tatyana_ruksha@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-8142-4283

Татьяна Геннадьевна Рукша

660022 Красноярск, ул. Партизана Железняка, 1

Россия

М. Н. Курбат

УО «Гродненский государственный медицинский университет

Email: fake@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0002-8518-2450

230009 Гродно, ул. Горького, 80

Белоруссия

Н. В. Палкина

ФГБОУ ВО «Красноярский государственный медицинский университет им. проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого» Минздрава России

Email: fake@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0002-6801-3452

660022 Красноярск, ул. Партизана Железняка, 1

Россия

В. А. Куценко

ФГБОУ ВО «Красноярский государственный медицинский университет им. проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого» Минздрава России

Email: fake@neicon.ru

660022 Красноярск, ул. Партизана Железняка, 1

Россия

Список литературы

  1. Kim S., Fenech M.F., Kim P.J. Nutritionally recommended food for semi-to strict vegetarian diets based on large-scale nutrient composition data. Sci Rep 2018;8(1):4344. doi: 10.1038/s41598-018-22691-1
  2. Jubinville É., Milad N., Maranda-Robitaille M. et al. Critical importance of dietary methionine and choline in the maintenance of lung homeostasis during normal and cigarette smoke exposure conditions. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 2021;319(2):L391–402. doi: 10.1152/ajplung.00353.2019
  3. Sanderson S.M., Gao X., Dai Z., Locasale J.W. Methionine metabolism in health and cancer: a nexus of diet and precision medicine. Nat Rev Cancer. 2019;19(11):625–37. doi: 10.1038/s41568-019-0187-8
  4. Li Z., Wang F., Liang B. et al. Methionine metabolism in chronic liver diseases: an update on molecular mechanism and therapeutic implication. Signal Transduct Target Ther 2020;5(1):280. doi: 10.1038/s41392-020-00349-7
  5. Austin R.C., Lentz S.R., Werstuck G.H. Role of hyperhomocysteinemia in endothelial dysfunction and atherothrombotic disease. Cell Death Differ 2004;11(1):S56–64. doi: 10.1038/sj.cdd.4401451
  6. Покровский В.С., Або Кура Л., Демидова Е.А. и др. Метиониновая зависимость раковых клеток – мишень метиониназы. Биохимия 2023;88(7):1162–72. doi: 10.31857/S0320972523070072
  7. Muñoz-Esparza N.C., Latorre-Moratalla M.L., Comas-Basté O. et al. Polyamines in food. Front Nutr 2019;6:108. doi: 10.3389/fnut.2019.00108
  8. Mendoza J., Purchal M., Yamada K., Koutmos M. Structure of full-length cobalamin-dependent methionine synthase and cofactor loading captured in crystallo. Nat Commun 2023;14(1):6365. doi: 10.1038/s41467-023-42037-4
  9. Blake G.E.T., Zhao X., Yung H.W. et al. Defective folate metabolism causes germline epigenetic instability and distinguishes Hira as a phenotype inheritance biomarker. Nat Commun 2021;12(1):3714. doi: 10.1038/s41467-021-24036-5
  10. Suthandiram S., Gan G.G., Zain S.M. et al. Polymorphisms in methylenetetrahydrofolate reductase gene and risk of non-Hodgkin lymphoma in a multi-ethnic population. J Hum Genet 2014;59(5):280–7. doi: 10.1038/jhg.2014.19
  11. Wan L., Li Y., Zhang Z. et al. Methylenetetrahydrofolate reductase and psychiatric diseases. Transl Psychiatry 2018;8(1):242. doi: 10.1038/s41398-018-0276-6
  12. Reeves S.G., Meldrum C., Groombridge C. et al. MTHFR 677 C>T and 1298 A>C polymorphisms and the age of onset of colorectal cancer in hereditary nonpolyposis colorectal cancer. Eur J Hum Genet 2009;17(5):629–35. doi: 10.1038/ejhg.2008.239
  13. Poursalehi D., Lotfi K., Mirzaei S. et al. Association between methyl donor nutrients and metabolic health status in overweight and obese adolescents. Sci Rep 2022;12(1):17045. doi: 10.1038/s41598-022-21602-9
  14. Цеймах И.Я., Костюченко Г.И., Богачев Д.Е. и др. Эффекты фолиевой кислоты у больных с поражением легких, вызванным коронавирусом SARS-CoV-2. Сибирское медицинское обозрение 2021;(6):60–9. doi: 10.20333/25000136-2021-6-60-69
  15. Xue Y., Lu F., Chang Z. et al. Intermittent dietary methionine deprivation facilitates tumoral ferroptosis and synergizes with checkpoint blockade. Nat Commun 2023;14(1):4758. doi: 10.1038/s41467-023-40518-0
  16. Durand P., Prost M., Loreau N. et al. Impaired homocysteine metabolism and atherothrombotic disease. Lab Invest 2001;81(5):645–72. doi: 10.1038/labinvest.3780275
  17. Hasan T., Arora R., Bansal A.K. et al. Disturbed homocysteine metabolism is associated with cancer. Exp Mol Med 2019;51(2):1–13. doi: 10.1038/s12276-019-0216-4
  18. Lim J.M., Kim G., Levine R.L. Methionine in Proteins: It’s Not Just for Protein Initiation Anymore. Neurochem Res 2019;44(1):247–57. doi: 10.1007/s11064-017-2460-0
  19. Weissbach H., Resnick L., Brot N. Methionine sulfoxide reductases: history and cellular role in protecting against oxidative damage. Biochim Biophys Acta 2005;1703(2):203–12. doi: 10.1016/j.bbapap.2004.10.004
  20. Ohno M., Takano N., Hidaka K. et al. Oxidative stress accelerates intestinal tumorigenesis by enhancing 8-oxoguanine-mediated mutagenesis in MUTYH-deficient mice. Genome Res 2024;34(1):47–56. doi: 10.1101/gr.278326.123
  21. Milligan J.R., Aguilera J.A., Ly A. et al. Repair of oxidative DNA damage by amino acids. Nucleic Acids Res 2003;31(21):6258–63. doi: 10.1093/nar/gkg816
  22. Zhang L., Xu R., Ma X. et al. Mechanism of arterial injury exacerbated by hyperhomocysteinemia in spontaneously hypertensive rats. Sci Rep 2023;13(1):2482. doi: 10.1038/s41598-023-28731-9
  23. Lubos E., Loscalzo J., Handy D.E. Homocysteine and glutathione peroxidase-1. Antioxid Redox Signal 2007;9(11):1923–40. doi: 10.1089/ars.2007.1771
  24. Zeng X.K., Guan Y.F., Remick D.G., Wang X. Signal pathways underlying homocysteine-induced production of MCP-1 and IL-8 in cultured human whole blood. Acta Pharmacol Sin 2005;26(1):85–91. doi: 10.1111/j.1745-7254.2005.00005.x
  25. Villalobo A., Berchtold M.W. The Role of Calmodulin in Tumor Cell Migration, Invasiveness, and Metastasis. Int J Mol Sci 2020;21(3):765. PMID: 31991573. doi: 10.3390/ijms21030765
  26. You M., Xie Z., Zhang N. et al. Signaling pathways in cancer metabolism: mechanisms and therapeutic targets. Signal Transduct Target Ther 2023;8(1):196. doi: 10.1038/s41392-023-01442-3
  27. Kadam M.S., Burra V.L.S.P. S-adenosyl-l-methionine interaction signatures in methyltransferases. J Biomol Struct Dyn 2024;42(6):3166–76. doi: 10.1080/07391102.2023.2217679
  28. Wu Y.L., Lin Z.J., Li C.C. et al. Epigenetic regulation in metabolic diseases: mechanisms and advances in clinical study. Signal Transduct Target Ther 2023;8(1):98. doi: 10.1038/s41392-023-01333-7
  29. Moore L.D., Le T., Fan G. DNA methylation and its basic function. Neuropsychopharmacology 2013;38(1):23–38. doi: 10.1038/npp.2012.112
  30. Luo J., Li Y.N., Wang F. et al. S-adenosylmethionine inhibits the growth of cancer cells by reversing the hypomethylation status of c-myc and H-ras in human gastric cancer and colon cancer. Int J Biol Sci 2010;6(7):784–95. doi: 10.7150/ijbs.6.784
  31. Kong Y., Rose C.M., Cass A.A. et al. Transposable element expression in tumors is associated with immune infiltration and increased antigenicity. Nat Commun 2019;10(1):5228. doi: 10.1038/s41467-019-13035-2
  32. Shah A.H., Govindarajan V., Doucet-O’Hare T.T. et al. Differential expression of an endogenous retroviral element [HERV-K(HML-6)] is associated with reduced survival in glioblastoma patients. Sci Rep 2022;12(1):6902. doi: 10.1038/s41598-022-10914-5
  33. Van Tongelen A., Loriot A., De Smet C. Oncogenic roles of DNA hypomethylation through the activation of cancer-germline genes. Cancer Lett 2017;396:130–7. doi: 10.1016/j.canlet.2017.03.029
  34. Li G., Li D., Wu C. et al. Homocysteine-targeting compounds as a new treatment strategy for diabetic wounds via inhibition of the histone methyltransferase SET7/9. Exp Mol Med 2022;54(7):988–98. doi: 10.1038/s12276-022-00804-1
  35. Erichsen L., Ghanjati F., Beermann A. et al. Aberrant methylated key genes of methyl group metabolism within the molecular etiology of urothelial carcinogenesis. Sci Rep 2018;8(1):6051. doi: 10.1038/s41598-018-23158-z
  36. Soltani M., Zhao Y., Xia Z. et al. The importance of cellular metabolic pathways in pathogenesis and selective treatments of hematological malignancies. Front Oncol 2021;11:767026. doi: 10.3389/fonc.2021.767026
  37. Bian Y., Li W., Kremer D.M. et al. Cancer SLC43A2 alters T cell methionine metabolism and histone methylation. Nature 2020;585(7824):277–82. doi: 10.1038/s41586-020-2682-1
  38. Stern P.H., Hoffman R.M. Enhanced in vitro selective toxicity of chemotherapeutic agents for human cancer cells based on a metabolic defect. J Natl Cancer Inst 1986;76(4):629–39. doi: 10.1093/jnci/76.4.629
  39. Sedillo J.C., Cryns V.L. Targeting the methionine addiction of cancer. Am J Cancer Res 2022;12(5):2249–76.
  40. Wang Z., Yip L.Y., Lee J.H.J. et al. Methionine is a metabolic dependency of tumor-initiating cells. Nat Med 2019;25(5):825–37. PMID: 31061538. doi: 10.1038/s41591-019-0423-5
  41. Yang H.B., Xu Y.Y., Zhao X.N. et al. Acetylation of MAT IIα represses tumour cell growth and is decreased in human hepatocellular cancer. Nat Commun 2015;6:6973. doi: 10.1038/ncomms7973
  42. Gao X., Sanderson S.M., Dai Z. et al. Dietary methionine influences therapy in mouse cancer models and alters human metabolism. Nature 2019;572(7769):397–401. doi: 10.1038/s41586-019-1437-3
  43. Lee B.C., Kaya A., Gladyshev V.N. Methionine restriction and life-span control. Ann N Y Acad Sci 2016;1363:116–24. doi: 10.1111/nyas.12973
  44. Abo Qoura L., Balakin K.V., Hoffman R.M., Pokrovsky V.S. The potential of methioninase for cancer treatment. Biochim Biophys Acta Rev Cancer 2024;1879(4):189122. doi: 10.1016/j.bbcan.2024.189122
  45. Lee B.C., Kaya A., Ma S. et al. Methionine restriction extends lifespan of Drosophila melanogaster under conditions of low amino-acid status. Nat Commun 2014;5:3592. doi: 10.1038/ncomms4592
  46. Fontana L., Weiss E.P., Villareal D.T. et al. Long-term effects of calorie or protein restriction on serum IGF-1 and IGFBP-3 concentration in humans. Aging Cell 2008;7(5):681–7. doi: 10.1111/j.1474-9726.2008.00417.x
  47. Wang L., Cai H., Hu Y. et al. A pharmacological probe identifies cystathionine β-synthase as a new negative regulator for ferroptosis. Cell Death Dis 2018;9(10):1005. doi: 10.1038/s41419-018-1063-2
  48. Booher K., Lin D.W., Borrego S.L., Kaiser P. Downregulation of Cdc6 and pre-replication complexes in response to methionine stress in breast cancer cells. Cell Cycle 2012;11(23):4414–23. doi: 10.4161/cc.22767
  49. Borrego S.L., Lin D.W., Kaiser P. Isolation and characterization of methionine-independent clones from methionine-dependent cancer cells. Methods Mol Biol 2019;1866:37–48. doi: 10.1007/978-1-4939-8796-2_4
  50. Li F., Liu P., Mi W. et al. Blocking methionine catabolism induces senescence and confers vulnerability to GSK3 inhibition in liver cancer. Nat Cancer 2024;5(1):131–46. doi: 10.1038/s43018-023-00671-3
  51. Grigorash B.B., van Essen D., Liang G. et al. p16High senescence restricts cellular plasticity during somatic cell reprogramming. Nat Cell Biol 2023;25(9):1265–78. doi: 10.1038/s41556-023-01214-9
  52. Yang C., Ou Y., Zhou Q. et al. Methionine orchestrates the metabolism vulnerability in cisplatin resistant bladder cancer microenvironment. Cell Death Dis 2023;14(8):525. doi: 10.1038/s41419-023-06050-1
  53. Li J.T., Yang H., Lei M.Z. et al. Dietary folate drives methionine metabolism to promote cancer development by stabilizing MAT IIA. Signal Transduct Target Ther 2022;7(1):192. doi: 10.1038/s41392-022-01017-8
  54. Yang H., Huang Z.Z., Wang J., Lu S.C. The role of c-Myb and Sp1 in the up-regulation of methionine adenosyltransferase 2A gene expression in human hepatocellular carcinoma. FASEB J 2001;15(9):1507–16. doi: 10.1096/fj.01-0040com
  55. Yang H., Sadda M.R., Yu V. et al. Induction of human methionine adenosyltransferase 2A expression by tumor necrosis factor alpha. Role of NF-kappa B and AP-1. J Biol Chem 2003;278(51):50887–96. doi: 10.1074/jbc.M307600200
  56. Strekalova E., Malin D., Weisenhorn E.M.M. et al. S-adenosylmethionine biosynthesis is a targetable metabolic vulnerability of cancer stem cells. Breast Cancer Res Treat 2019;175(1):39–50. doi: 10.1007/s10549-019-05146-7
  57. He D., Feng H., Sundberg B. et al. Methionine oxidation activates pyruvate kinase M2 to promote pancreatic cancer metastasis. Mol Cell 2022;82(16):3045–60.e11. doi: 10.1016/j.molcel.2022.06.005
  58. Roybal C.N., Yang S., Sun C.W. et al. Homocysteine increases the expression of vascular endothelial growth factor by a mechanism involving endoplasmic reticulum stress and transcription factor ATF4. J Biol Chem 2004;279(15):14844–52. doi: 10.1074/jbc.M312948200
  59. Zhao W.X., Liu Z.F., Li X.L., Li Z. Correlations of serum homocysteine, VEGF and gastrin 17 with gastric cancer and precancerous lesions. Eur Rev Med Pharmacol Sci 2019;23(10):4192–8. doi: 10.26355/eurrev_201905_17922

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© ,


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 57560 от  08.04.2014.