Неструктурная роль цитокератинов при злокачественных новообразованиях

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Цитокератины (ЦК) являются промежуточными филаментами цитоскелета эпителиальных клеток и обеспечивают специфическую  структуру и морфологию клеток, в частности апико-базальную поляризацию клеток. Отмечается определенная специфика ассоциации ЦК с разными типами эпителия. Гетерогенность ЦК, которая сопряжена с анатомической локализацией, особенно выражена в железистом эпителии. Относительная специфичность ЦК в эпителии разной локализации сохраняется в значительной степени и при его злокачественной трансформации. Благодаря этому определение спектра ЦК в опухолевых клетках является довольно эффективным инструментом нозологической диагностики карцином. Однако функция ЦК не исчерпывается обеспечением структуры клетки. Наличие/отсутствие ЦК и их количество обусловлены важнейшими процессами в нормальных и опухолевых клетках: движением/инвазией, апоптозом, пролиферацией, эпителиально-мезенхимальным переходом. Возникает вопрос: «Первична ли инициация перечисленных процессов, и тогда изменения ЦК вторичны и «пассивны», или в каких-то процессах изменения ЦК могут играть роль триггера?» Ответ на него не только имеет фундаментальное значение, но и важен для поиска способов управления указанными процессами путем воздействия на ЦК.

Об авторах

М. А. Болдышевская

Научно-исследовательский институт онкологии ФГБНУ «Томский национальный исследовательский медицинский центр Российской академии наук»

Email: fake@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0002-2399-4170

634009 Томск, пер. Кооперативный, 5

Россия

Л. А. Таширева

Научно-исследовательский институт онкологии ФГБНУ «Томский национальный исследовательский медицинский центр Российской академии наук»

Автор, ответственный за переписку.
Email: tashireva@oncology.tomsk.ru
ORCID iD: 0000-0003-2061-8417

Таширева Любовь Александровна.

634009 Томск, пер. Кооперативный, 5

Россия

Е. С. Андрюхова

Научно-исследовательский институт онкологии ФГБНУ «Томский национальный исследовательский медицинский центр Российской академии наук»

Email: fake@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0003-0909-9206

634009 Томск, пер. Кооперативный, 5

Россия

Т. А. Дронова

Научно-исследовательский институт онкологии ФГБНУ «Томский национальный исследовательский медицинский центр Российской академии наук»

Email: fake@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0003-3009-2404

634009 Томск, пер. Кооперативный, 5

Россия

С. В. Вторушин

Научно-исследовательский институт онкологии ФГБНУ «Томский национальный исследовательский медицинский центр Российской академии наук»; ФГБОУ ВО «Сибирский государственный медицинский университет» Минздрава России

Email: fake@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0002-1195-4008

634009 Томск, пер. Кооперативный, 5; 634050 Томск, Московский тракт, 2

Россия

В. М. Перельмутер

Научно-исследовательский институт онкологии ФГБНУ «Томский национальный исследовательский медицинский центр Российской академии наук»

Email: fake@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0002-7633-9620

634009 Томск, пер. Кооперативный, 5

Россия

Список литературы

  1. Jacob J., Coulombe P., Kwan R. et al. Types I and II keratin intermediate filaments. Cold Spring Harb Perspect Biol 2018;10(4):a018275. doi: 10.1101/cshperspect.a018275
  2. Moll R., Divo M., Langbein L. The human keratins: biology and pathology. Histochem Cell Biol 2008;129(6):705–33. doi: 10.1007/s00418-008-0435-6
  3. Werner S., Keller L., Pantel K. Epithelial keratins: biology and implications as diagnostic markers for liquid biopsies. Mol Aspects Med 2020;72(5):100817. doi: 10.1016/j.mam.2019.09.001
  4. Karantza V. Keratins in health and cancer: more than mere epithelial cell markers. Oncogene 2011;30(2):127–38. doi: 10.1038/onc.2010.456
  5. Ho M., Thompson B., Fisk J. et al. Update of the keratin gene family: evolution, tissue-specific expression patterns, and relevance to clinical disorders. Hum Genomics 2022;16(1):1–21. doi: 10.1186/s40246-021-00374-9
  6. Komine M., Freedberg I., Blumenberg M. Regulation of epidermal expression of keratin K17 in inflammatory skin diseases. J Invest Dermatol 1996;107(4):569–75. doi: 10.1111/1523-1747.ep12582820
  7. Komine M., Rao L., Kaneko T. et al. Inflammatory versus proliferative processes in epidermis. Tumor necrosis factor alpha induces K6b keratin synthesis through a transcriptional complex containing NFkappa B and C/EBPbeta. J Biol Chem 2000;275(41):32077–88. doi: 10.1074/jbc.M001253200
  8. Völkel C., De Wispelaere N., Weidemann S. et al. Cytokeratin 5 and cytokeratin 6 expressions are unconnected in normal and cancerous tissues and have separate diagnostic implications. Virchows Arch 2022;480(2):433–47. doi: 10.1007/s00428-021-03204-4
  9. Coulombe P., Fuchs E. Elucidating the early stages of keratin filament assembly. J Cell Biol 1990;111(1):153–69. doi: 10.1083/jcb.111.1.153
  10. Inaba Y., Chauhan V., van Loon A.P. et al. Keratins and the plakin family cytolinker proteins control the length of epithelial microridge protrusions. Elife 2020;9:e58149. doi: 10.7554/eLife.58149
  11. Windoffer R., Beil M., Magin T. et al. Cytoskeleton in motion: the dynamics of keratin intermediate filaments in epithelia. J Cell Biol 2011;194(5):669–78. doi: 10.1083/jcb.201008095
  12. Snider N., Omary M. Post-translational modifications of intermediate filament proteins: mechanisms and functions. Nat Rev Mol Cell Biol 2014;15(3):163–77. doi: 10.1038/nrm3753
  13. Hrudka J., Fišerová H., Jelínková K. et al. Cytokeratin 7 expression as a predictor of an unfavorable prognosis in colorectal carcinoma. Sci Rep 2021;11(1):17863. doi: 10.1038/s41598-021-97480-4
  14. Dum D., Menz A., Völkel C. et al. Cytokeratin 7 and cytokeratin 20 expression in cancer: a tissue microarray study on 15,424 cancers. Exp Mol Pathol 2022;126:104762. doi: 10.1016/j.yexmp.2022.104762
  15. Han W., Hu C., Fan Z.J. et al. Transcript levels of keratin 1/5/6/14/15/16/17 as potential prognostic indicators in melanoma patients. Sci Rep 2021;11(1):1023. doi: 10.1038/s41598-020-80336-8
  16. Weng Y., Cui Y., Fang J. Biological functions of cytokeratin 18 in cancer. Mol Cancer Res 2012;10(4):485–93. doi: 10.1158/1541-7786.MCR-11-0222
  17. Willms A., Schupp H., Poelker M. et al. TRAIL-receptor 2 — a novel negative regulator of p53. Cell Death Dis 2021;12(8):757. doi: 10.1038/s41419-021-04048-1
  18. Bozza W., Zhang Y., Zhang B. Cytokeratin 8/18 protects breast cancer cell lines from TRAIL-induced apoptosis. Oncotarget 2018;9(33):23264–73. doi: 10.18632/oncotarget.25297
  19. Ku N., Omary M. A disease- and phosphorylation-related nonmechanical function for keratin 8. J Cell Biol 2006;174(1): 115–25. doi: 10.1083/jcb.200602146
  20. Chen Y., Lin S., Chang W. et al. Requirement for ERK activation in acetone extract identified from Bupleurrum scorzonerifolium induced A549 tumor cell apoptosis and keratin 8 phosphorylation. Life Sci 2005;76(21):2409–20. doi: 10.1016/j.lfs.2004.09.044
  21. Arentz G., Chataway T., Condina M. et al. Increased phospho-keratin 8 isoforms in colorectal tumors associated with EGFR pathway activation and reduced apoptosis. ISRN Mol Biol 2012;706545. doi: 10.5402/2012/706545
  22. Zeng Y., Zou M., Liu Y. et al. Keratin 17 suppresses cell proliferation and epithelial-mesenchymal transition in pancreatic cancer. Front Med 2020;7:572494. doi: 10.3389/fmed.2020.572494
  23. Weerasinghe S., Ku N., Altshuler P. et al. Mutation of caspase- digestion sites in keratin 18 interferes with filament reorganization, and predisposes to hepatocyte necrosis and loss of membrane integrity. J Cell Sci 2014;127(Pt. 7):1464–75. doi: 10.1242/jcs.138479
  24. Chen J., Cheng X., Merched-Sauvage M. et al. An unexpected role for keratin 10 end domains in susceptibility to skin cancer. J Cell Sci2006;119(Pt. 24):5067–76. doi: 10.1242/jcs.03298
  25. Alam H., Gangadaran P., Bhate A.V. et al. Loss of keratin 8 phosphorylation leads to increased tumor progression and correlates with clinico-pathological parameters of OSCC patients. PLoS One 2011;6(11):e27767. doi: 10.1371/journal.pone.0027767
  26. McGinn O., Ward A., Fettig L. et al. Cytokeratin 5 alters β-catenin dynamics in breast cancer cells. Oncogene 2020;39(12):2478–92. doi: 10.1038/s41388-020-1164-0
  27. Meng Y., Wu Z., Yin X. et al. Keratin 18 attenuates estrogen receptor alpha-mediated signaling by sequestering LRP16 in cytoplasm. BMC Cell Biol 2009;10:96. doi: 10.1186/1471-2121-10-96
  28. Kawai T., Yasuchika K., Ishii T. et al. Keratin 19, a cancer stem cell marker in human hepatocellular carcinoma. Clin Cancer Res 2015;21(13):3081–91. doi: 10.1158/1078-0432.CCR-14-1936
  29. Sharma P., Tiufekchiev S., Lising V. et al. Keratin 19 interacts with GSK3β to regulate its nuclear accumulation and degradation of cyclin D3. Mol Biol Cell 2021;32(21):ar21. doi: 10.1091/mbc.E21-05-0255
  30. Tsai F., Lai M., Cheng J. et al. Novel K6-K14 keratin fusion enhances cancer stemness and aggressiveness in oral squamous cell carcinoma. Oncogene 2019;38(26):5113–26. doi: 10.1038/s41388-019-0781-y
  31. Elazezy M., Schwentesius S., Stegat L. et al. Emerging insights into keratin 16 expression during metastatic progression of breast cancer. Cancers 2021;13(15):3869. doi: 10.3390/cancers13153869
  32. Yuanhua L., Pudong Q., Wei Z. et al. TFAP2A induced KRT16 as an oncogene in lung adenocarcinoma via EMT. Int J Biol Sci 2019;15(7):1419–28. doi: 10.7150/ijbs.34076
  33. Ghosh D., Hsu J., Soriano K. et al. Spatial heterogeneity in cytoskeletal mechanics response to TGF-β1 and hypoxia mediates partial epithelial-to-meshenchymal transition in epithelial ovarian cancer cells. Cancers (Basel) 2023;15(12):3186. doi: 10.3390/cancers15123186.
  34. Hyejung J., Bomin K., Byung M. et al. Cytokeratin 18 is necessary for initiation of TGF-β1-induced epithelial–mesenchymal transition in breast epithelial cells. Mol Cell Biochem 2016;423(1–2):21–8. doi: 10.1007/s11010-016-2818-7
  35. Ren M., Gao Y., Chen Q. et al. The Overexpression of keratin 23 promotes migration of ovarian cancer via epithelial-mesenchymal transition. Biomed Res Int 2020;2020:1–12. doi: 10.1155/2020/8218735
  36. Shi R., Liu L., Wang F. et al. Downregulation of cytokeratin 18 induces cellular partial EMT and stemness through increasing EpCAM expression in breast cancer. Cell Signal 2020;76:109810. doi: 10.1016/j.cellsig.2020.109810
  37. Shi R., Wang C., Fu N. et al. Downregulation of cytokeratin 18 enhances BCRP-mediated multidrug resistance through induction of epithelial-mesenchymal transition and predicts poor prognosis in breast cancer. Oncol Rep 2019;41(5):3015–26. doi: 10.3892/or.2019.7069
  38. Fortier A., Asselin E., Cadrin M. Keratin 8 and 18 loss in epithelial cancer cells increases collective cell migration and cisplatin sensitivity through claudin1 up-regulation. J Biol Chem 2013;288(16):11555–71. doi: 10.1074/jbc.M112.428920
  39. Obermajer N., Doljak B., Kos J. Cytokeratin 8 ectoplasmic domain binds urokinase-type plasminogen activator to breast tumor cells and modulates their adhesion, growth and invasiveness. Mol Cancer 2009;8:88. doi: 10.1186/1476-4598-8-88
  40. Wang Z., Yang M., Lei L. et al. Overexpression of KRT17 promotes proliferation and invasion of non-small cell lung cancer and indicates poor prognosis. Cancer Manag Res 2019;11:7485–97. doi: 10.2147/CMAR.S218926
  41. Wu X., Xiao J., Zhao C. et al. Claudin1 promotes the proliferation, invasion and migration of nasopharyngeal carcinoma cells by upregulating the expression and nuclear entry of β-catenin. Exp Ther Med 2018;16(4):3445–51. doi: 10.3892/etm.2018.6619
  42. Lam V., Sharma P., Nguyen T. et al. Morphology, motility, and cytoskeletal architecture of breast cancer cells depend on keratin 19 and substrate. Cytometry A 2020;97(11):1145–55. doi: 10.1002/cyto.a.24011
  43. Alsharif S., Sharma P., Bursch K. et al. Keratin 19 maintains E-cadherin localization at the cell surface and stabilizes cell-cell adhesion of MCF7 cells. Cell Adh Migr 2021;15(1):1–17. doi: 10.1080/19336918.2020.1868694
  44. Saha S., Kim K., Yang G. et al. Cytokeratin 19 (KRT19) has a role in the reprogramming of cancer stem cell-like cells to less aggressive and more drug-sensitive cells. Int J Mol Sci 2018;19(5):1423–44. doi: 10.3390/ijms19051423
  45. Ricciardelli C., Lokman N., Pyragius C. et al. Keratin 5 overexpression is associated with serous ovarian cancer recurrence and chemotherapy resistance. Oncotarget 2017;8(11):17819–32. doi: 10.18632/oncotarget.14867
  46. Wang P., Chen Y., Ding G. et al. Keratin 18 (KRT18) induces proliferation, migration, and invasion in gastric cancer via the MAPK signaling pathway. Clin Exp Pharmacol 2020;48(1):147–56. doi: 10.1111/1440-1681.13401

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© ,


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 57560 от  08.04.2014.