Preview

Успехи молекулярной онкологии

Расширенный поиск

ЦИКЛОФИЛИН А: СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ

https://doi.org/10.17650/2313-805X-2017-4-4-17-23

Полный текст:

Аннотация

Циклофилины – большое семейство консервативных, филогенетически очень древних белков, обладающих пептидил-пролил-цистранс-изомеразной активностью. Наиболее распространенным среди них является циклофилин А, который был обнаружен как внутриклеточный лиганд для связывания с циклоспорином А. Изучение механизма супрессии циклоспорина А, в основе которой лежит его взаимодействие с циклофилином А, послужило мощным толчком для исследований последнего. Было установлено, что циклофилин А принимает участие в проведении сигналов в Т-лимфоцитах, участвует в фолдинге, сборке и внутриклеточном транспорте белков, а также играет роль антиоксиданта. При инфекциях и оксидативном стрессе различные типы клеток способны секретировать циклофилин А. Он является одним из центральных факторов, участвующих в воспалении и патогенезе аутоиммунных, сердечно-сосудистых и других заболеваний. Предполагается, что циклофилин А может принимать участие в прогрессии опухолей. Настоящий обзор посвящен описанию строения и известных функций циклофилина А в норме и при различных патологических процессах.

Об авторах

А. А. Калинина
ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр онкологии им. Н.Н. Блохина» Минздрава России
Россия

Анастасия Андреевна Калинина.

115478 Москва, Каширское шоссе, 24



Л. М. Хромых
ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр онкологии им. Н.Н. Блохина» Минздрава России
Россия

115478 Москва, Каширское шоссе, 24



Д. Б. Казанский
ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр онкологии им. Н.Н. Блохина» Минздрава России
Россия

115478 Москва, Каширское шоссе, 24



Список литературы

1. Handschumacher R.E., Harding M.W., Rice J. et. al. Cyclophilin: a specific cytosolic binding protein for cyclosporine A. Science 1984;226(4674):544–6.

2. Fischer G., Bang H., Mech C. Detection of enzyme catalysis for cis-trans isomerization of peptide bonds using proline containing peptides as substrates. Biomed Biochim Acta 1984;43:1101–12.

3. Fischer G., Wittmann-Liebold B., Lang K. et al. Cyclophilin and peptidyl-prolyl cis-trans isomerase are probably identical proteins. Nature 1989;337(6206):476–8.

4. Takahashi N., Hayano T., Suzuki M. Peptidyl-prolyl cis-truns isomerase is the cyclosporin A-binding protein cyclophilin. Nаture 1989;337(6206):473–5.

5. Wang P., Heitman J. Cyclophilins. Genome Biology 2005;6(7):226.

6. Honga F., Leeb J., Piaoa Y.J. et al. Transgenic mice overexpressing cyclophilin A are resistant to cyclosporin A-induced nephrotoxicity via peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity. Biochem Biophys Res Commun 2004;316(4):1073–80.

7. Song F., Zhang X., Ren X.B. et al Cyclophilin A (CyPA) induces chemotaxis independent of its peptidylprolyl cis-trans isomerase activity: direct binding between CyPA and the ectodomain of CD147. J Biol Chem 2011;286(10):8197–203.

8. Bahmed K., Henry C., Holliday M. et al. Extracellular cyclophilin A stimulates ERK1/2 phosphorylation in a cell-dependent manner but broadly stimulates nuclear factor kappa B. Cancer Cell Int 2012;12(1):19.

9. Zhao Y., Chen Y., Schutkowski M. et al. Cyclophilin A complexed with a fragment of HIV-1 gag protein: insights into HIV-1 infectious activity. Structure 1997;5(1):139–46.

10. Ryffel B., Woerly G., Greiner B. et al. Distribution of the cyclosporine binding protein cyclophilin in human tissues. Immunology 1991;72(3):399–404.

11. Doyle V., Virji S., Crompton M. Evidence that cyclophilin A protects cells against oxidative stress. Biochem J 1999;341 (Pt 1):127–32.

12. Seko Y., Fujimura T., Taka H. et al. Hypoxia followed by reoxygenation induces secretion of cyclophilin A from cultured rat cardiac myocytes. Biochem Biophys Res Commun 2004;317(1):162–8.

13. Jäschke A., Mi H., Tropschug M. Human T cell cyclophilin18 binds to thiol-specific antioxidant protein Aop1 and stimulates its activity. J Mol Biol 1998;277(4):763–9.

14. Hu B.R., Martone M.E., Jones Y.Z., Liu C.L. Protein aggregation after transient cerebral ischemia. J Neurosci 2000;20(9):3191–9.

15. Colgan J., Asmal M., Neagu M. et al. Cyclophilin A regulates TCR signal strength in CD4+ T cells via a proline-directed conformational switch in Itk. Immunity 2004;21(2):189–201.

16. Sherry B., Yarlett N., Strupp A., Cerami A. Identification of cyclophilin as a proinflammatory secretory product of lipopolysaccharide-activated macrophages. Proc Natl Acad Sci USA 1992;89(8):3511–5.

17. Obchoei S., Wongkhan S., Wongkham C. et al. Cyclophilin A. potential functions and therapeutic target for human cancer. Med Sci Monit 2009;15(11):221–32.

18. Suzuki J., Jin Z.G., Meoli D.F. et al. Cyclophilin A is secreted by a vesicular pathway in vascular smooth muscle cells. Circ Res 2006;98(6):811–7.

19. Khromykh L.M., Kulikova N.L., Anfalova T.V. et al. Cyclophilin A produced by thymocytes regulates the migration of murine bone marrow cells. Cell Immunol 2007;249(1):46–53.

20. Bharadwaj U., Zhang R., Yang H. et al. Effects of cyclophilin A on myeloblastic cell line KG-1 derived dendritic like cells (DLC) through p38 MAP kinase activation. J Surg Res 2005;127(1):29–38.

21. Xu Q., Leiva M.C., Fischkoff S.A. et al. Leukocyte chemotactic activity of cyclophilin. J Biol Chem 1992;267(17):11968–71.

22. Damsker J.M., Bukrinsky M.I., Constan S.L. Preferential chemotaxis of activated human CD4+ T cells by extracellular cyclophilin A. J Leukoc Biol 2007;82(3):613–8.

23. Gwinn W.M., Damsker J.M., Falahati R. et al. Novel approach to inhibit asthma-mediated lung inflammation using anti-CD147 intervention. J Immunol 2006;177(7):4870–9.

24. Arora K., Gwinn W.M., Bower M.A. et al. Extracellular cyclophilins contribute to the regulation of inflammatory responses. J Immunol 2005;175(1): 517–22.

25. Nabeshima K., Iwasaki H., Koga K. et al. EMMPRIN (basigin/CD147): matrix metalloproteinase modulator and multifunctional cell recognition molecule that plays a critical role in cancer progression. Pathol Int 2006;56(7): 359–67.

26. Yurchenko V., Constant S., Bukrinsky M. Dealing with the family: CD147 interactions with cyclophilins. Immunology 2006;117(3):301–9.

27. Coste I., Gauchat J.F., Wilson A. et al. Unavailability of CD147 leads to selective erythrocyte trapping in the spleen. Blood 2001;97(12):3984–8.

28. Konttinen Y.T., Li T.F., Mandelin J. et al. Increased expression of extracellular matrix metalloproteinase inducer in rheumatoid synovium. Arthritis Rheum 2000;43(2):275–80.

29. Damsker J.M., Okwumabua I., Bukrinsky M.I., Constant S.L. Contribution of cyclophilin-CD147 interactions in rheumatoid arthritis. J Immunol 2006;176:47.

30. Nigro P., Pompilio G., Capogrossi M.C. Cyclophilin A: a key player for human disease. Cell Death Dis 2013;4:e888.

31. Iacono K.T., Brown A.L., Greene M.I., Saouaf S.J. CD147 immunoglobulin superfamily receptor function and role in pathology. Exp Mol Pathol 2007;83(3):283–95.

32. Yang H., Chen J., Yang J. et al. Cyclophilin A is upregulated in small cell lung cancer and activates ERK1/2 signal. Biochem Biophys Res Commun 2007;361(3):763–7.

33. Li M., Zhai Q., Bharadwaj U. et al. Cyclophilin A is overexpressed in human pancreatic cancer cells and stimulates cell proliferation through CD147. Cancer 2006;106(10):2284–94.

34. Semba S., Huebner K. Protein expression profiling identifies cyclophilin A as a molecular target in Fhit-mediated tumor suppression. Mol Cancer Res 2006;4(8):529–38.

35. Li Z., Zhao X., Bai S. et al. Proteomics identification of cyclophilin a as a potential prognostic factor and therapeutic target in endometrial carcinoma. Mol Cell Proteomics 2008;7(10):1810–23.

36. Schlegel A.J., Redzic J.S., Porter C.C. et al. Solution characterization of the extracellular region of CD147 and its interaction with its enzyme ligand cyclophilin A. J Mol Biol 2009;391(3):518–35.

37. Gabison E.E., Hoang-Xuan T., Mauviel A., Menashi S. EMMPRIN/CD147, an MMP modulator in cancer, development and tissue repair. Biochimie 2005;87(3–4):361–8.

38. Davies B., Miles D.W., Happerfield L.C. et al. Activity of type IV collagenases in benign and malignant breast disease. Br J Cancer 1993;67(5):1126–31.

39. Egeblad M., Werb Z. New functions for the matrix metalloproteinases in cancer progression. Nat Rev Cancer 2002;2(3):161–74.

40. Tang Y., Nakada M.T., Kesavan P. et al. Extracellular matrix metalloproteinase inducer stimulates tumor angiogenesis by elevating vascular endothelial cell growth factor and matrix metalloproteinases. Cancer Res 2005;65(8):3193–9.

41. Choi K.J., Piao Y.J., Lim M.J. et al. Overexpressed cyclophilin A in cancer cells renders resistance to hypoxiaand cisplatin-induced cell death. Cancer Res 2007;67(8):3654–62.

42. Chen S., Zhang M., Ma H. et al. Oligo-microarray analysis reveals the role of cyclophilin A in drug resistance. Cancer Chemother Pharmacol 2008;61(3):459–69.

43. Grigoryeva E.S., Cherdyntseva N.V., Karbyshev M.S. et al. Expression of cyclophilin A in gastric adenocarcinoma patients and its inverse association with local relapses and distant metastasis. Pathol Oncol Res 2014;20(2):467–73.


Для цитирования:


Калинина А.А., Хромых Л.М., Казанский Д.Б. ЦИКЛОФИЛИН А: СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ. Успехи молекулярной онкологии. 2017;4(4):17-23. https://doi.org/10.17650/2313-805X-2017-4-4-17-23

For citation:


Kalinina A.A., Khromykh L.M., Kazansky D.B. CYCLOPHILIN A: STRUCTURE AND FUNCTIONS. Advances in molecular oncology. 2017;4(4):17-23. (In Russ.) https://doi.org/10.17650/2313-805X-2017-4-4-17-23

Просмотров: 268


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2313-805X (Print)
ISSN 2413-3787 (Online)